his.sePublikationer
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
p110 alpha Hot Spot Mutations E545K and H1047R Exert Metabolic Reprogramming Independently of p110 alpha Kinase Activity
Wallenberg Laboratory, Department of Molecular and Clinical Medicine, University of Gothenburg, Sweden.
Wallenberg Laboratory, Department of Molecular and Clinical Medicine, University of Gothenburg, Sweden / Scientific Solutions, Stockholm, Sweden.
Wallenberg Laboratory, Department of Molecular and Clinical Medicine, University of Gothenburg, Sweden.
Department of Medical Chemistry and Cell Biology, University of Gothenburg, Sweden.
Visa övriga samt affilieringar
2015 (Engelska)Ingår i: Molecular and Cellular Biology, ISSN 0270-7306, Vol. 35, nr 19, s. 3258-3273Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase (PI3K) catalytic subunit p110α is the most frequently mutated kinase in human cancer, and the hot spot mutations E542K, E545K, and H1047R are the most common mutations in p110α. Very little is known about the metabolic consequences of the hot spot mutations of p110α in vivo. In this study, we used adenoviral gene transfer in mice to investigate the effects of the E545K and H1047R mutations on hepatic and whole-body glucose metabolism. We show that hepatic expression of these hot spot mutations results in rapid hepatic steatosis, paradoxically accompanied by increased glucose tolerance, and marked glycogen accumulation. In contrast, wild-type p110α expression does not lead to hepatic accumulation of lipids or glycogen despite similar degrees of upregulated glycolysis and expression of lipogenic genes. The reprogrammed metabolism of the E545K and H1047R p110α mutants was surprisingly not dependent on altered p110α lipid kinase activity.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
American Society for Microbiology , 2015. Vol. 35, nr 19, s. 3258-3273
Nationell ämneskategori
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci) Bioinformatik och systembiologi Biokemi och molekylärbiologi
Forskningsämne
Biomedicinsk genetik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:his:diva-13592DOI: 10.1128/MCB.00471-15ISI: 000365391300001PubMedID: 26169833Scopus ID: 2-s2.0-84941052983OAI: oai:DiVA.org:his-13592DiVA, id: diva2:1098173
Tillgänglig från: 2017-05-23 Skapad: 2017-05-23 Senast uppdaterad: 2020-01-17Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Personposter BETA

Ejeskär, Katarina

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Ejeskär, Katarina
Av organisationen
Institutionen för hälsa och lärandeForskningscentrum för Systembiologi
Medicinsk bioteknologi (med inriktning mot cellbiologi (inklusive stamcellsbiologi), molekylärbiologi, mikrobiologi, biokemi eller biofarmaci)Bioinformatik och systembiologiBiokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 647 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf